به منظور تخليص ايمونوگلوبولين G پلاسما به صورت اختصاصي ، استفاده از ستونهاي كروماتوگرافي تمايلي حاوي ميكروبيدهاي اصلاح سطح شده مورد نياز مي باشد. پروتئين A و G رايج ترين و پركاربردترين نوع روش جداسازي تمايلي ايمونوگلوبولينها هستند. از معايب اين ستونها ي پروتئيني مي توان هزينه بالا، نشت ليگاند، پايداري پايين و از دست دادن فعاليت آنتي بادي در شرايط آزادسازي محيط اسيدي همراه را نام برد. تركيبات شيميايي به عنوان ليگاندهاي شبه تمايلي مي تواند پاسخگوي نيازهاي مختلف مطرح شده براي جداسازي ايمونوگلوبولينها باشند. با ديدگاه غلبه بر موانع مذكور در فرآيند خالص‌سازي ايمنوگلوبولين G (Ig G) ، در اين اختراع فرآيند خالص‌سازي اين ايمونوگلوبولين با استفاده از ستونهاي كروماتوگرافي تمايلي حاوي ميكروبيدهاي اصلاح سطح شده با تري -آزين ساخت و آماده سازي شد. بعد از تهيه ميكرو بيدهاي پليمري سفاروز صنعتي، سطح اين ميكرو بيدها توسط اپي كلروهيدرين پوشش داده شد و با 1و4-دي آمينوبوتان براي آميناسيون سطح آماده سازي گرديد. در نهايت ليگاندهاي آلي توسط واكنش¬هاي جانشيني نوكلئوفيلي به سطح ميكروبيدهاي پليمري (رزين سفاروز) متصل شدند. عملكرد ميكرو بيدهاي اصلاح شده با تري -آزين براي جداسازي ايمونوگلوبولين¬هاي G از پلاسماي خرگوش مورد بررسي قرار گرفت. در نهايت، ستون حاوي ميكروبيد (CAES-6B-Cl@RI=MAF, R2=MAF) با شرايط عملياتي بهينه و راندمان خالص سازي95 درصد IgG از پلاسماي انسان توليد گرديد