در حال حاضر آنتي¬بادي¬هاي درماني به ¬همراه قطعات آنتي¬بادي Fab (antibody fragment) بخش عظيمي (حدود P) از بازار داروهاي پروتئيني را به خود اختصاص داده است و سريع¬ترين رشد را در صنايع دارويي نشان مي¬دهد. قبل از تكنولوژي DNA نوتركيب Fab از طريق سيستئين پروتئاز پاپائين ايجاد مي¬شد كه يك روش غير اختصاصي بود. در حال حاضر Fab بيشتر توسط تكنولوژي DNA نوتركيب توليد مي¬شود و چون گليكوزيله نيست بيان آن در E. coli نسبت به بيان IgG در سلول پستانداران اقتصادي¬تر است. حدود 0 داروهاي نوتركيب كه توسط وزارت غذا و داروي آمريكا و اروپا پذيرفته شده¬اند در E. coli توليد مي¬شود. البته بيان پروتئين در اين ميكروارگانيسم محدوديت¬هايي نيز دارد كه مهم¬ترين آن¬ها عدم تشكيل صحيح ساختار پروتئين به دليل ايجاد اجسام انكلوزيون نامحلول است. از بهترين راهكارها براي غلبه بر اين مشكل بيان پروتئين به¬صورت فيوژن است. SUMO Tag يكي از فيوژن¬هايي است كه علاوه بر مزاياي استفاده از اين تكنولوژي، به علت وجود پروتئاز اختصاصي كه ساختار سه بعدي آن را شناسايي مي¬كند، فاقد مشكل برش در پروتئين نوتركيب است. ليكن تاكنون به صورت دوگانه (dual SUMO) در بيان Fab fragment مورد ارزيابي قرار نگرفته است.در اين مطالعه به منظور بررسي افزايش بيان و محلوليت Fab در E. coli از anti-VEGF-A به عنوان مدل استفاده مي¬شود. اثرات فيوژن پروتئين SUMO در بيان سيتوپلاسمي Fab با طراحي وكتور Dual SUMO‌ براي اولين بار بررسي خواهد شد.

نظر به نقش حياتي عوامل ترميوبيتيك در درمان بيماران با انفاكتوس حاد قلبي، توسعه انواع عوامل ترميوبيتيك بسيار مورد توجه بوده است. امروز داروهاي فعال كننده پلاسمينوژن جديد با ويژگيهاي بهينه فرماكوكينتيك و فارماكوديناميك مدنظرند. فرم هاي متفاوت كوتاه شده ()Truncated) شامل دويمنهاي K2S با هدف كاهش حذف كبدي و افزايش نيمه عمر دارو مورد بررسي قرار گرفته اند ليكن با حدف دومين finger كه نقش اتصال به فيبرين را دارد تمايل دارو به فيبرين كاهش و نتيجتاً عارضه هموراژي آن افزايش مي يابد. در اين مطالعه به جهت جبران اين نقص دارو يك قطعه 4 آمينو اسيدي (GHRP) با تمايل مناسب به فيبرين در بالادست دومينهاي K2S قرار گرفته كه منجر به بهسازي تمايل به فيبرين و كاهش عوارض جانبي دارو مي گردد. همچنين يك قطعه 4 آمينو اسيدي واقع در توالي KHRR 296-299 با چهار آمينو اسيد آلانين جايگزين گرديده كه اين عمل در افزايش مقاومت به مهاركننده دارو و افزايش نيمه عمر آن مؤثر است.

فعال كننده هاي پلامينوژن در درمان بيماريهاي قلبي عروقي نقش مهمي دارند در كنار مشكلات توليد و پيچيدگي مراحل تاخوردگي نيمه عمر كوتاه كاربردهاي درماني فرم طبيعي (كامل) را با دشواريهايي مواجه ساخته است . فرمهاي كوتاه شده اي مانند Reteplase فرم هاي غير گليكوزيله اي هستند كه با هدف افزايش نيمه عمر طراحي شده اند. حذف برخي نواحي t-PA (نواحي شامل محل حذف) در اين فرم هاي كوتاه شده منجر به مزاياي در اين داروها گشته است. از طرفي حضور يك قطعه كايمريك با توالي مشخص GHRP با تمايل بالاي اتصال به فيبرين در اين طرح پتانسيل جبران نقيسه كاهش تمايل به فيبرين در فرمهاي كوتاه شده را نشان داد. مطالعات گذشته اهميت حضور آمينواسيدهاي SYQ13 در عملكرد پروتئين را نشان داده است. در اين تحقيق سه آمينواسيد SYQ به قطعه كرينگل 2 و سرين پروتئاز درست مشابه فرم دارويي كوتاه شده موجود (RETEPLASE) افزوده گرديد و قطعه GHRP بالادست اين سازه پروتئين با هدف اتصال به فيبريو قرارگرفت به اين صورت اولا نتايج حاصله قابل مقايسه با فرم دارويي موجود Reteplase نسبت به فرم كامل تنها 30% تمايل اتصال به فيبرين ازخود نشان مي دهد و همين عامل علت عوارض جانبي خونرزي بيشتر از اين فرم مي باشد در صورتيكه فرم پيشنهادي اين طرح با وجود كوتاه شده بودن بدليل قطعه كايمريك توانست 86% فرم كامل اتصال به فيبرين نشان دهد. همچنين در توافق با يافته هاي مقالات گذشته سرعت مهار فرم موتاسيون يافته از KHRR به AAAA در حضور مهاركننده t-PA نسبت به فرم كامل كمتر بود. كه نشان دهنده مقاومت بيشتر فرم موتاسيون يافته به مهاركننده t-PA نسبت به فرم تغيير يافته مي باشد. اين فرم جديد در درمان لخته هاي مجدد ايجادي پس از ليزلخته بدليل غلظت بالاي مهار كننده t-PA مي تواند ثمربخش باشد.